ГЕПСИДИН, ТРАНСФЕРИН, ФЕРИТИН: ФІЗІОЛОГІЧНА РОЛЬ ЯК ЦЕНТРАЛЬНИХ РЕГУЛЯТОРІВ ОБМІНУ ЗАЛІЗА В ОРГАНІЗМІ

  • Станіслав Видиборець Професор, Завідувач кафедри гематології і трансфузіології Національної медичної академії післядипломної освіти імені П.Л. Шупика, Україна, Київ, Національна медична академія післядипломної освіти імені П.Л. Шупика
  • Дмитро Борисенко лікар-онкоуролог, аспірант кафедри гематології і трансфузіології Національної медичної академії післядипломної освіти імені П.Л. Шупика, Україна, Київ, Національна медична академія післядипломної освіти імені П.Л. Шупика
Keywords: hepsidin, transferrin, ferritin, physiological role, iron, homeostasis, metabolism contents, diagnostics

Abstract

The knowledge about mammalian iron metabolism has advanced dramatically over the past decades. Studies of genetics, biochemistry and molecular biology allowed us the identification and characterization of many of the molecules involved in regulation of iron homeostasis. Important progresses were made after the discovery in 2000 of a small peptide – hepsidin – that has been proved to play a central role in orchestration on iron metabolism also providing a link between iron metabolism and inflammation and innate immunity. Hepsidin directly interacts with ferroportin, the only known mammalian iron exporter, which is expressed by enterocytes, macrophages and hepatocytes. The direct hepsidin- ferroportin interaction allows an adaptative response from the body in situations that alter normal iron homeostasis (hypoxia, anemia, iron deficiency, iron overload, and inflammation). In clause the items of information on transport protein of iron - transferrin are stated. Its physiological role and clinical importance is shown. Dynamics of the contents of the hepsidin, transferrin, ferritin in persons with latent deficiency of iron. The conclusion about importance of the given parameter for laboratory diagnostics of iron deficiency condition is made. In the article the items of information about the ferritin - protein - depot of iron in body are given. Its physiological role and clinical importance is displayed. Dynamics of changes of the contents ferritin during treatment of the patients with iron deficiency anemia and persons with latent deficiency of iron is shown. The conclusion about the level of the ferritin in serum of blood is the important dynamic parameter for laboratory diagnostics iron deficiency of condition is made.

References

Green JP, Arber DA, Glader B. (eds.) Wintrobe’s clinical hematology. Philadelphia: Lippincott Williams&Wilkins. 2014. 2278.

Белоус АМ, Конник КТ. Физиологическая роль железа: монография. Киев: Наук. думка, 1991. 104.

Cannone-Herdaux F, Donovan A, Delaby C, Wang H, Gros P. Comparative studies of duodenal and macrophage ferroportin proteins. Am. J. Phisiol. Gasrointest. Liver Physiol. 2006. 290: G156-163.

Cherukuri S, Potla R, Sarkar J, Nurko S, Harris LZ, Fox PL Unenspected role of ceruloplasmin in intestinal iron absorption. Cell Metabol. 2005. 45:309-319.

Видиборець СВ (ред.) Залізодефіцитна анемія: навч. посібник. Вінниця-Бориспіль: ТОВ «Меркьюрі-Поділля». 2012. 238.

Бугланов АА, Саяпина ЕВ, Тураева АТ. Биохимическая и клиническая роль железа. Гематология и трансфузиология. 1991. 36(9):44-45.

Abboud S, Haile DJ. A novel mammalian iron-regulated protein involved in intracellular iron metabolism. J. Biol. Chem. 2000. 275(19): 906-912.

Видиборець СВ, Андріяка АО. Фізіологічна роль гепсидину як центрального регулятора метаболізму заліза (огляд літератури). Сімейна медицина. 2017. 1(69): 154-157.

Atanasiu V, Manolesku B, Stoian I. Hepsidin – central regulator of iron metabolism. E.J. Haematol. 2007. 78(1): 3-10.

Видиборець СВ, Сергієнко ОВ. Донорство крові та метаболізм заліза: монографія. Вінниця-Бориспіль: ТОВ «Меркьюрі-Поділля». 2012. 144.

Дерпак ЮЮ. Коррекция выявленных нарушений обмена железа у регулярних доноров крови. Медицинская наука и здравоохранение Урала. 2015. 1: 34-37.

Дерпак ЮЮ. Сравнительный анализ показателей железосвязывающей способности и сыворотки крови у регулярних доноров крови. Медицинская наука и здравоохранение Урала. 2012. 4: 56-58.

Выдыборец СВ, Дерпак ЮЮ. Диагностическое значение определения ферритина у активных доноров крови. Медицинская наука и здравоохранение Урала. 2015. 4: 82-85.

Сергієнко ОВ, Видиборець СВ. Діагностика та корекція прихованих порушень метаболізму еритроцитів у донорів крові: монографія. Київ: НМАПО імені П.Л. Шупика. 2011. 159.

Roy CN, Enns CA. Iron homeostasis: new tales from the crypt. Blood. 2000. 96 (13): 4020–4027.

Eisenstein RS, Blaming KP. Iron regulatory proteins, iron responsive elements and iron homeostasis. J. Nutr. 1996. 128: 2295–2298.

Park CH, Valore EV, Waring AJ. et al. Hepcidin: a urinary antibacterial peptide synthesized in the liver. J. Biol. Chem. 2001. 276: 7806–7810.

Hunter HN, Fulton DB, Vogel HJ. The solution structure of human hepcidin, a antibicrobial activity that is involved in iron uptake and hereditary hemochromatosis. J. Biol. Chem. 2002. 277: 37597–37603.

Pigeon C, Ilyin G, Courselaud B. et al. A new mouse liverspecific protein homologous to human antibacterial peptid hepcidin is overexpressed during iron overload. J. Biol. Chem. 2001. 276: 7811–7819.

Fleming RE, Sly WS. Ferroprotein mutation in autosomal dominant hemochromatosis: loss of function, gain in understanding. J. Clin. Inv. 2001. 108: 521–522.

Weinstein DA, Roy CN, Fleming MD, et al. Inappropriate expression of hepcidin is associated with iron refractory anemia: implications for the anemia of chronic disease. Blood. 2002.100: 3776–3781.

Nicolas G, Bennoun M, Porteu A, et al. Severe iron deficiency anemia in transgenic mice expressing liver hepcidin. Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 2002. 99: 4596–4601.

Nemeth E, Valore EV, Territo M, et al. Hepcidin a putative mediator of anemia of inflammation is a type II acute-phase protein. Blood. 2003. 101: 2461–2463.

Kemna E, Pickkers P, Nemeth E, et al. Time-course analisis of hepcidin, serum iron and plasma cytokine levels in humans injected with LPS. Blood. 2005. 106 (5): 1864–1866.

Nemeth E, Rivera S, Gabajan V. et al. IL6 mediates hypoferremia inducing the synthesis of the iron regulatory hormone hepcidin. J. Clin. Inv. 2004. 113 (9): 1271–1276.

Yoon D, Pastore YD, Divoky V. et al. Hypoxia-inducible factor-1 deficiency results in dysregulated erythropoiesis signaling and iron homeostasis in mouse. J. Biol. Chem. 2006. 281 (35): 25703–25711.

Papanikolaou G., Tzilianos M., Christakis J.I. (2005) Hepcidin in iron overload disorders. Blood. vol.10, pp. 4103–4105.

Frazer DM, Wilkins SJ, Becker EM. et al. Hepcidin expression inversely correlates with the expression of duodenal iron transporters and iron absorption in rats. Gastroenterology. 2002. 123: 835–844.

Leong W, Lonnerdal B. Hepcidin the recently identified peptide that appears to regulate iron absorption. J. Nutr. 2004. 134: 1–4.

Papanikolaou G, Tzilianos M, Christakis JI. Hepcidin in iron overload disorders. Blood. 2005. 10: 4103–4105.

Andrews N.C. (2004) Anemia of inflammation: the cytokine – hepsidin link. J.Clin.Invest. vol. 113(9), pp. 1251-1253.

Бахрамов СМ, Казакбаева ХМ, Бугланов АА. Трансферрин: роль в обмене железа и некоторые клинические аспекты. Гематолог. и трансфузиолог. 1987. 35(3): 39-42.

Sotogaku N, Hirunuma R, Endo K. et al. In vitro binding assay of the trace elements in bovine serum proteins. RIKEN Accel. Progr. Rept. 1996. 30: 112.

Olaranmi O, Stores JB, Pathan S, Britigan EB. Polyvalent cationic metals induce the rate of transferrin - independent iron acguisition by HL -60 cells. J.Biol. Chem. 1997. 272(5): 2599-2606.

Жаворонков АА, Кудрин АВ. Имунные функции трансферрина. Гематолог и трансфузиолог. 1999. 44(2): 40-43.

Weiner RE, Avis I, Neumann RD, Mulshine JL. Transferrin dependence of Ga (NO3)3 inhibition of growth in human - derived small cell lung cancer cells. J.Cell.Biochem. 1996. Suppl. (24): 276-287.

Toyokuni S. Iron - induced carcinodenesis: The role of redox regulation. Free Radic. Biol. Med. 1996. 20(4): 553-566.

Young SP, Fahmy M, Golding S. Ceruloplasmin, transferrin and apofransferrin tacilitate iron release from human liver cells. FEBS Lett. 1997. 411(1): 93-96.

Ali Stuart A, Hammaerschmidt F, Steinkasserrer A. Resolution of all four transferrin isoforms produced during fhe iron binding process using multizone electrophoresis. Anal. Biochem. 1996. 238(1): 93-94.

Baldus M, Walter H, Thies K. Transferrin reseptor assay and zinc protoporphyrin as markers of irondeficient erythropoiesis in end-stage renal disease patients. Clin. Nephrol. 1998. 49(3): 186-192.

Li H, Sadler PJ, Sun H. Rationalisation of the strength of metal binding to human serum transferring. Eur.J.Biochem. 1996. 242(2): 387-393.

Brock JH. The role of transferrin in lymphocyte transformation / Haematologia. 1984. 17(2): 187-198.

Arndt T, Hackler R, Muller T, et al. Insreased serum concentration of carbohydrate - deficient transferrin in patients with combinen pancreas and kidney transplantation. Clin Chem. 1997. 43(2): 344-351

Renner F, Kanitz R-D. Quantification of carbohydrate - deficient transferrin by ion exchange chromatography with an enzymatically prepared calibrator. Clin. Chem. 1997. 43(3): 485-490.

Serum ferritin and transferrin saturation in patients with chronic alcoholic and nonalcoholie liver diseases / Bell H, Skinningsrud A, Raknerud N, Try K. J.Intern.Med. 1994. 236(3): 315-322.

Wick M, Pinggera W, Lehmann P. Ferritin in iron metabolism: Diagnosis of anemias. 2 nd ed. Wien, New York: Springer, 1995. 113.

Urushizaki I. Trends in research of iron binding proteins. Acta haematol. Jap. 1986. 49(8): 1620-1626.

Views:

874

Downloads:

397

Published
2019-12-30
Citations
How to Cite
Станіслав Видиборець, & Дмитро Борисенко. (2019). ГЕПСИДИН, ТРАНСФЕРИН, ФЕРИТИН: ФІЗІОЛОГІЧНА РОЛЬ ЯК ЦЕНТРАЛЬНИХ РЕГУЛЯТОРІВ ОБМІНУ ЗАЛІЗА В ОРГАНІЗМІ. Science Review, (10(27), 8-16. https://doi.org/10.31435/rsglobal_sr/30122019/6862
Section
Medicine